makalah dan peper enzim pencerna pati

BAB I

PENDAHULUAN

1.1  LATAR BALAKANG

Enzim memegang peranan penting dalam berbagai reaksi di dalam sel. Sebagai protein, enzim diproduksi dan digunakan oleh sel hidup untuk mengkatalisis reaksi, antara lain konversi energi dan metabolisme pertahanan sel. Selain itu, enzim bekerja sangat efisien, beroperasi pada kondisi lunak, aman dan mudah dikontrol, dapat menggantikan bahan kimia yang berbahaya, dan dapat didegradasi secara biologis.

 Enzim sendiri merupakan biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia . Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat. Enzim-enzim tersebut memiliki karakteristik dan fungsi yang berbeda-beda. Jumlah enzim di yang telah ditemukan samapi saat ini pun tidak terhitung jumlahnya, terdapat lebih dari dua ribu jenis enzim. Dan yang akan dibahas kali ini adalah enzim selulase.

1.2  RUMUSAN MASALAH

1.Pengertian bakteri pencerna pati

2.Morfologi bakteri pencerna pati

3.Pencernaan oleh bakteri pencerna pati

1.3  TUJUAN MASALAH

1. Mengisolasi bakteri penghasil pencerna pati

2.Memahami pengertian dan kegunaan bakteri pencerna pati

3. Mengetahui proses kerja bakteri pencerna pati

BAB II

PEMBAHASAN

2.1 Morfologi Bakteri Pencerna Pati

Amilase pertama kali yang diproduksi adalah amilase yang berasal dari fungi pada tahun 1894. Keluarga α-amilase (GH 13) merupakan keluarga enzim yang menghidrolisis ikatan α-1,4-glikosidik pada pati menghasilkan produk berupa oligosakarida, dekstrin, dan glukosa.

Pengujian aktivitas α-amilase dilakukan dengan metode Fuwa. Aktivitas enzim relatif tidak mengalami perubahan hingga suhu 70oC, dan proses pemanasan yang terlalu tinggi mengakibatkan aktivitas menurun serta terjadi kerusakan struktur protein. α-Amilase relatif stabil pada rentang nilai pH yang luas yaitu antara 3 dan 12, kecuali nilai pH antara 4 dan 5 yang diduga merupakan titik isoelektriknya. Spektrum fluorosen protein pada berbagai nilai pH menunjukkan bahwa struktur protein relatif stabil pada nilai pH antara 3 dan 9, serta mengalami pembukaan inti hidrofob pada nilai pH diatas 10. Degradasi pati dimediasi oleh bakteri simbion yang ada dalam system pencernaan cacing tanah, hal ini dikarenakan cacing tanah memproduksi α-amilase yang mirip dengan ekstrak homogenate. Dan selanjutnya pengubahan selulosa menjadi glokusa menggunakan emzim selulase. (Anam Al-Arif. M, Win Darmanto,Ni Nyoman Tri Puspaningsih, Suwarno.2012)

Dalam industri pangan, enzim amilase berfungsi menyediakan gula hidrolisis pati sehingga dapat dimanfaatkan untuk produksi sirup glukosa ataupun sirup fruktosa yang mempunyai tingkat kemanisan tinggi, pembuatan roti, dan makanan bayi. Di industri tekstil enzim amilase digunakan untuk membantu dalam proses penghilangan pati, yang digunakan sebagai perekat untuk melindungi benang saat ditenun agar lentur. Proses ini memerlukan suhu sekitar 70-80 C.  (Setiasih. Siswati,Budiasih Wahyuntari,Trismilah, dan Dewi Apriliani.2006)

Amilase mempunyai kemampuan untuk memecah molekul-molekul pati dan glikogen Molekul pati yang merupakan polimer dari alfa-D-glikopiranosa akan dipecah oleh enzim pada ikatan alfa-1,4- dan alfa-l,6-glikosida. Amilase yang berasal dari mikroorganisme banyak digunakan dalam industri, hal ini dikarenakan mikroorganisme periode pertumbuhanya pendek. (Marliana Srikaton, Dian.2008)

Enzim alfa-amilase merupakan enzim yang banyak digunakan pada berbagai macam makanan, minuman dan industri tekstil. Alfa amilase ekstra seluler dihasilkan dari beberapa bakteri, diantaranya adalah Bacillus coagulans, B. stearothermophilus dan B. Licheniformis. Amilase adalah enzim yang paling penting dan signifikan dalam bidang bioteknologi, industri enzim amylase merupakan kelas industri yang memiliki kurang lebih 25% pasar enzim dunia. Enzim tersebut dapat diperoleh dari bermacam-macam sumber, seperti tumbuhan, binatang, dan mikroorganisme. Sekarang banyak mikrobia penghasil amylase yang tersedia secara komersial dan mikrobia tersebut hampir seluruhnya menggantikan hidrolisis kimia pati pada industri produksi pati.

Amilase yang dihasilkan mikroorganisme mempunyai spektrum yang luas pada aplikasi industri karena lebih stabil daripada-amilase yang dihasilkan oleh tumbuhan dan binatang. Keuntungan utama dalam penggunaan mikroorganisme pada produksi amilase adalah kapasitas produksi yang besar dan fakta bahwa mikrobia mudah dimanipulasi untuk menghasilkan enzim dengan karakteristik yang di inginkan.-amilase diperoleh dari bermacam-macam jamur, yeast dan bakteri. Meskipun demikian, enzim dari sumber jamur dan bakteri mendominasi aplikasi dalam sektor industri. amilase mempunyai kemampuan aplikasi yang luas dalam proses industry seperti makanan, fermentasi, tekstil, kertas, deterjen, dan industri farmasi. Amilase dari jamur dan bakteri dapat digunakan dalam industri farmasi dan kimia. Meskipun demikian, dengan perkembangan bioteknologi, aplikasi amilase berkembang di banyak bidang, seperti kesehatan, obat-obatan, dan analisis kimia, seperti aplikasi dalam sakarifikasi pati pada tekstil, makanan, brewing, dan industri distilasi.

Untuk mendapatkan enzim amilum yang dapat mencerna selulosa, dapat dilakukan dengan cara isolasi pada tanah rumput, tanah kebun dan tanah sampah. Media yang digunakan untuk mendapatkan masing-masing bakteri pun berbeda disesuaikan dengan karakteristik dari bakteri tersebut. Media untuk mengisolasi bakteri proteolitik adalah media SMA (Skin Milk Agar) sedangkan media untuk mengisolasi bakteri selulolitik adalah media CMC (Carboximetil Cellulose).

2.2 Cara Menghasilkan Enzim Amylase

Degradasi yang terjadi pada pati diketahui dengan hilangnya material yang terwarnai oleh iodine. Uji deteksi α amylase yang menghidrolisis α-1,4-glikogen dan poliglucosan lainnya. Pada saat awal perlakuan terjadi penurunan yang cepat berat molekul pati yang dihasilkan dari pewarnaan iodine. Produk akhir utama dari degradasi ini adalah oligosakarida dengan berat molekul yang rendah. Sebaliknya, β-amilase mampu mengkatalisis sebuah serangan exolitik dan mendegradasi pati dengan cara memecah maltose dari ujung rantai pati. Enzim amylase dari B. subtilis dapat dipisahkan satu sama lain dan secara subsekuen mengeluarkannya bersama maltose. Enzim amylase dapat dipisahkan dari protease dengan menambahkan insoluble starch ke dalam kultur untuk menyerap amilase.

Aktivitas amilase dilakukan oleh enzim bakteri dan terlihat berwarna biru di dalam iodin. Apabila iodin menyebabkan media pati berwarna biru pada koloni bakteri maka tidak ada amilase yang diproduksi. Molekul maltosa yang kecil dapat masuk ke dalam sel untuk digunakan sebagai energi. Interaksi iodin dengan pati membuat media berwarna biru gelap. Produksi enzim amilase oleh koloni bakteri pada media ditunjukkan adanya zona bening dengan penambahan larutan iodin di sekitar koloni bakteri.

2.3 Manfaat Enzim Amylase

Enzim amylase banyak digunakan sebagai industri gula cair, makanan, industri tekstil, dan industri farmasi .Enzim ini juga banyak digunakan pada industri minuman misalnya pembuatan High Fructose Syrup (HFS) maupun pada industri tekstil, sebagai food additive untuk memperbaiki tekstur bahan makanan.Penambahan enzim alfa-amilase dalam bentuk tepung malt atau tepung enzim hasil kerja mikroorganisme dapat meningkatkan kemampuan menghidrolisa pati yang dikandung dalam tepung terigu, dengan demikian khamir yang tumbuh pada pembuatan adonan mendapat energi yang cukup sehingga pembentukan karbon dioksida optimal dan pengembangan adonan menjadi optimal amilase untuk produksi energi alternatif bioetanol, membantu metabolism karbohidrat.

2.4  Substrat dan Kondisi Untuk Sintesis Enzim Amilase

Sejumlah sumber karbon yang diuji dan ditelitinya, maltosa merupakan substrat yang terbaik untuk produksi protein dan amilase. Umumnya tepung gandum dan tepung jagung juga merupakan sumber karbon yang bagus untuk amilase rizhobia.

Produksi amilase, penambahan kalsium (10 mM) atau pepton 1% pada ekstrak yeast pada mediun mineral, akan memperpendek periode lagtasi dan menambah pertumbuhan dan sintesis amilase. Penambahan glukosa pada kultur mengurangi dari sintesis a-amilase, hal ini bisa disebabkan karena glukosa mempengaruhi kegiatan bakteri ini. Suhu optimum pada sintesis amilase adalah sekitar 500 C dan pH optimum untuk sintesis amilase sekitar 7,0. Ekstrak enzim dipertahankan aktivitasnya 100% ketika diinkubasi selama 1 jam pada suhu 900 C dan 40% pada suhu 600 C selama 24 jam.

Komposisi dan konsentrasi media sangat mempengaruhi produksi dari enzim amilase ekstraseluler pada bakteri, yeast, dan Aspergillus sp. Komposisi medium sangat mempengaruhi produksi amilase, seperti halnya sporulasi pada Bacillus cereus. Keberadaan pati akan menginduksi produksi amilase. Keadaan lingkungan dan sumber nitrogen pada media kultur juga akan mempengaruhi pertumbuhan produksi amilase. Disamping karbon dan nitrogen, sodium dan garam potassium, ion metal, dan detergen juga akan mempengaruhi produksi amilase dan pertumbuhan mikroorganisme.

 2.5 Sifat dan Fungsi Enzim Amilase

Enzim amylase yang berfungsi untuk mengubah karbohidrat menjadi gula sederhana. Enzim amylase juga berfungsi untuk mengubah tepung menjadi gula. Secara umum enzim memiliki sifat :

• Bekerja pada substrat tertentu.
• Memerlukan suhu tertentu.
• Keasaman (pH) tertentu pula

Suatu enzim tidak dapat bekerja pada substrat lain. Molekul enzim juga akan rusak oleh suhu yang terlalu rendah atau terlalu tinggi. Demikian pula enzim yang bekerja pada keadaan asam tidak akan bekerja pada suasana basa dan sebaliknya. pada suhu tinggi aktivitasnya tinggi tetapi kemantapan enzyme rendah. Suhu yang yang membuat aktivitas dan kemantaban suatu enzyme tinggi maka disebut suhu optimum.Jumlah hasil reaksi juga akan mempengaruhi aktivitas enzim.

Factor yang mempengaruhi aktivitas enzim salah satunya suhu dan pH. Sehubungan dengan pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim, maka semakin meningkat suhu, aktivitas enzim akan semakin meningkat. Pada pemanasan tinggi enzim yang merupakan suatu protein akan mengalami denaturasi protein sehingga aktivitas kerjanya menjadi nol. Pada umumnya reaksi kima dengan naiknya suhu 10 derajat Celcius maka akan meningkatkan kecepatan reaksi sebesar 2 kali. Hal ini akan berlaku pada enzyme dengan suhu maksimum hingga 35 derajat Celcius. Jika lebih dari suhu tersebut enzim akan mengalami denaturasi sehingga merusak fungsi katalisatonya. Umumnya enzim mulai kehilangan sifat katalisatornya pada suhu 35 derajat Celcius dan berakhir pada suhu 60 derajat Celcius.

Oleh sebab itu perlu diketahui nilai suhu dan pH optimum dari enzim amylase yang ada pada air liur. Agar diketahui seberapa besar efek hidrolisis maka diperlukan blanko sebagai pembanding. Blanko ini berisi seperti tabung pengujian yang membedakan hanyalah penambahan air liur. Amilum akan membentuk kompleks dengan Iodium hingga menghasilkan larutan berwarna biru. Warna ini dapat di pakai dalam pengukuran absorbansi yang sebanding dengan kosentrasi amilum. Semakin besar nilai absorbsinya maka semakin besar kosentrasi amilum yang belum terhidrolisis.Untuk mengetahui besarnya hasil hidrolisis maka nilai A uji dikurangi dengan nilai A blanko sehingga di peroleh A yang artinya semakin besar nilai A maka semakin besar pula amilum yang telah terhidrolisis.

Sehingga jika di buatkan sebuah kurva hubungan antara suhu dan pH ,akan diperoleh nilai pH dan suhu optimum yang dipakai oleh enzyme. Enzim amilase adalah salah satu enzim yang mampu dihasilkan oleh jamur dan jamur yang menghasilkan enzim tersebut biasanya disebut jamur amilolitik. Dari beberapa penelitian yang telah dilakukan, jamur yang mampu menghasilkan enzim amilase berasal dari genus Penicillium, Cephalosporium, Mucor, Neurospora, Aspergillus dan Rhizopus.

2.6  Macam-macam Enzim Amilase

Secara umum, amilase dibedakan menjadi tiga berdasarkan hasil pemecahan dan letak ikatan yang dipecah, yaitu alfa-amilase, beta-amilase, dan glukoamilase. Enzim alfa-amilase merupakan endoenzim yang memotong ikatan alfa-1,4 amilosa dan amilopektin dengan cepat pada larutan pati kental yang telah mengalami gelatinisasi. Proses ini juga dikenal dengan nama proses likuifikasi pati. Produk akhir yang dihasilkan dari aktivitasnya adalah dekstrin beserta sejumlah kecil glukosa dan maltosa. Alfa-amilase akan menghidrolisis ikatan alfa-1-4 glikosida pada polisakarida dengan hasil degradasi secara acak di bagian tengah atau bagian dalam molekul. Enzim beta-amilase atau disebut juga alfa-l,4-glukanmaltohidrolas E.C. 3.2.1.2. bekerja pada ikatan alfa-1,4-glikosida dengan menginversi konfigurasi posisi atom C(l) atau C nomor 1 molekul glukosa dari alfa menjadi beta. Enzim ini memutus ikatan amilosa maupun amilopektin dari luar molekul dan menghasilkan unit-unit maltosa dari ujung nonpe-reduksi pada rantai polisakarida. Bila tiba pada ikatan alfa-1,6 glikosida aktivitas enzim ini akan berhenti. Glukoamilase dikenal dengan nama lain alfa-1,4- glukan glukohidro-lase atau EC 3.2.1.3. Enzim ini menghidrolisis ikatan glukosida alfa-1,4, tetapi hasilnya beta-glukosa yang mempunyai konfigurasi berlawanan dengan hasil hidrolisis oleh enzim a-amilase. Selain itu, enzim ini dapat pula menghidrolisis ikatan glikosida alfa-1,6 dan alfa-1,3 tetapi dengan laju yang lebih lambat dibandingkan dengan hidrolisis ikatan glikosida a-1,4.

berikut, karakteristik beberapa bakteri pencerna pati:

a)       Bakteri Amilolitik

Beberapa bakteri selulolitik juga dapat memfermentasi pati, meskipun demikian beberapa jenis bakteri amilolitik tidak dapat menggunakan/memfermentasi selulosa. Bakteri amilolitik akan menjadi dominan dalam jumlahnya apabila makanan mengandung pati yang tinggi, seperti butir-butiran. Bakteri amilolitik yang terdapat di dalam rumen antara lain:

􀀐 Bacteriodes amylophilus

􀀐 Butyrivibrio fibrisolvens

􀀐 Bacteroides ruminicola

􀀐 Streptococcus bovis

b)      Sugar Untilizer Bacteria (bakteri pemakai gula)

Hampir semua bakteri pemakai polisakarida dapat memfermentasikan disakarida dan monosakarida. Tanaman muda mengandung karbohidrat siap terfermentasi dalam konsentrasi yang tinggi yang segera akan mengalami fermentasi begitu sampai di retikulo-rumen. Kesemua ini merupakan salah satu kelemahan/kerugian dari sistem pencernaan ruminansia. Sebenarnya gula akan lebih efisien apabila dapat dicerna dan diserap langsung di usus halus.

Ragam morfologi bakteri rumen.  ( Febriani.2011.)

BAB III

PENUTUP

3.1  KESIMPULAN

Amilase mempunyai kemampuan untuk memecah molekul-molekul pati dan glikogen. Sedangkan untuk pembagian amilase dibedakan menjadi tiga berdasarkan hasil pemecahan dan letak ikatan yang dipecah, yaitu alfa-amilase, beta-amilase, dan glukoamilase. Factor yang mempengaruhi aktivitas enzim salah satunya suhu dan pH. Enzim amylase yang berfungsi untuk mengubah karbohidrat menjadi gula sederhana. Enzim amylase juga berfungsi untuk mengubah tepung menjadi gula.

Hal lain yang mempengaruhi produksi amilase diantaranya karbon dan nitrogen, sodium, garam potassium, ion metal, dan pertumbuhan mikroorganisme. optimal amilase untuk produksi energi alternatif bioetanol, membantu metabolism karbohidrat. Untuk mendapatkan enzim amilum yang dapat mencerna selulosa, dapat dilakukan dengan cara isolasi pada tanah rumput, tanah kebun dan tanah sampah.

 

DAFTAR PUSTAKA

Setiasih. Siswati,Budiasih Wahyuntari,Trismilah, dan Dewi Apriliani.2006. Karakterisasi Enzim Amilase Ekstrasel dari Isolat Bakteri Termofil SW2. Jurnal Kimia Indonesia. Vol. 1 (1): 22-27

Anam Al-Arif. M, Win Darmanto,Ni Nyoman Tri Puspaningsih, Suwarno.2012. Isolasi dan Identifikasi Bakteri Selulolitik dengan Aktivitas Tinggi dalam Saluran Pencernaan Keong Emas (Pomacea canaliculata). JBP Vol. 14.No. 2

Febriani.2011. Fisiologi Mikroba A. Fakultas Matematika Dan Ilmu Pengetahuan Alam:Riau

Marliana Srikaton, Dian.2008. Karakterisasi Α-Amilase Pendegradasi Pati Dari Perionyx Excavatus. Central Library Institute Technology: Bandung         

http://andhikse.blogspot.com/2008/11/peran-enzim-amilase-pada-tubuh-manusia.html diakses pada 26 maret 2014